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組蛋白的分類(lèi)及功能簡(jiǎn)單介紹
點(diǎn)擊次數(shù):351 更新時(shí)間:2023-11-06

  組蛋白是構(gòu)成真核生物染色體的基本結(jié)構(gòu)蛋白,富含帶正電荷的Arg和Lys等堿性氨基酸,等電點(diǎn)一般在pH10.0以上,屬堿性蛋白質(zhì),可以和酸性的DNA緊密結(jié)合,而且一般不要求特殊的核苷酸序列。

  用聚丙烯酰胺凝膠電泳可以區(qū)分5種不同的組蛋白:H1、H2A、H2B、H3和H4。幾乎所有真核細(xì)胞都含有這5種組蛋白,而且含量豐富,每個(gè)細(xì)胞每種類(lèi)型的組蛋白約6×10個(gè)分子。5種組蛋白在功能上分為兩組:

 ?、俸诵◇w組蛋白。包括H2A、H2B、H3和H4。這4種組蛋白有相互作用形成復(fù)合體的趨勢(shì),它們通過(guò)C端的疏水氨基酸互相結(jié)合,而N端帶正電荷的氨基酸則向四面伸出以便與DNA分子結(jié)合,從而幫助DNA卷曲形成核小體的穩(wěn)定結(jié)構(gòu)。這4種組蛋白沒(méi)有種屬及組織特異性,在進(jìn)化上十分保守,特別是H3和H4是所有已知蛋白質(zhì)中最為保守的。從這種保守性可以看出,H3和H4的功能幾乎涉及它們所有的氨基酸,任何位置上氨基酸殘基的突變可能對(duì)細(xì)胞都將是有害的。

  ②H1組蛋白。其分子較大。球形中心在進(jìn)化上保守,而N端和C端兩個(gè)“臂"的氨基酸變異較大,所以H1在進(jìn)化上不如核小體組蛋白那么保守。在構(gòu)成核小體時(shí)H1起連接作用,它賦予染色質(zhì)以極性。H1有一定的種屬及組織特異性。在哺乳類(lèi)細(xì)胞中,組蛋白H1約有6種密切相關(guān)的亞型,氨基酸順序稍有不同。在成熟的魚(yú)類(lèi)和鳥(niǎo)類(lèi)的紅細(xì)胞中,H1 為H5取代。有的生物如酵母缺少H1,結(jié)果酵母細(xì)胞差不多所有染色質(zhì)都表現(xiàn)為活化狀態(tài)。

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